magistrsko delo
Primož Tič (Avtor), Jurij Lah (Mentor), Miha Pavšič (Član komisije za zagovor), Črtomir Podlipnik (Član komisije za zagovor)

Povzetek

Intrinzično neurejeni proteini (IDP) so obsežna skupina proteinov, ki so v primerjavi z globularnimi proteini veliko bolj fleksibilni. V to skupino spada tudi antitoksin Phd, ki izhaja iz modula toksin-antitoksin (TA) bakteriofaga P1. Ob vezavi na toksin Doc se neurejena C-domena antitoksina strukturira v α-vijačnico. Prosti toksin Doc v celici inhibira sintezo proteinov in upočasni njen metabolizem, vezava antitoksina pa inhibira njegovo delovanje. Vezava toksina ni edini način, s katerim lahko vplivamo na strukturo proteina Phd. Na njegovo strukturo vplivajo tudi okoliški pogoji. Z uporabo CD-spektrometrije in diferenčne dinamične kalorimetrije (DSC) smo preučevali vpliv koncentracije proteina, koncentracije soli in temperature na strukturo Phd ter ocenili termodinamične parametre, ki spremljajo strukturne pretvorbe. Visoka koncentracija proteina, visoka koncentracija soli in nizka temperatura premaknejo ravnotežje v smeri strukturiranega dimera. Nizka koncentracija proteina, nizka koncentracija soli in visoka temperatura premaknejo ravnotežje v smeri nestrukturiranega monomera. Strukturiranje proteina naredi le-tega termodinamično stabilnejšega. Ugotovitve so pomembne za preučevanje proteina Phd in vitro, saj lahko z okoliškimi pogoji vplivamo na strukturo proteina. Strukturne spremembe zaradi sprememb v temperaturi in koncentraciji soli lahko primerjamo s fiziološko pomembnimi strukturnimi spremembami ob vezavi toksina Doc.

Ključne besede

intrinzično neurejeni proteini;IDP;antitoksin Phd;struktura antitoksina;okoliški pogoji;CD-spektroskopija;diferenčna dinamična kalorimetrija;DSC;magistrska dela;

Podatki

Jezik: Slovenski jezik
Leto izida:
Tipologija: 2.09 - Magistrsko delo
Organizacija: UL FKKT - Fakulteta za kemijo in kemijsko tehnologijo
Založnik: [P. Tič]
UDK: 577.322(043.2)
COBISS: 36526851 Povezava se bo odprla v novem oknu
Št. ogledov: 338
Št. prenosov: 65
Ocena: 0 (0 glasov)
Metapodatki: JSON JSON-RDF JSON-LD TURTLE N-TRIPLES XML RDFA MICRODATA DC-XML DC-RDF RDF

Ostali podatki

Sekundarni jezik: Angleški jezik
Sekundarni naslov: Effect of added salt on the structural stability of Phd antitoxin from the module Phd/Doc of bacteriophage P1
Sekundarni povzetek: Intrinsically disordered proteins (IDPs) represent a big group of proteins, whose structure is more flexible compared to globular proteins. Antitoxin Phd is an IDP and originates from a toxin-antitoxin (TA) module of bacteriophage P1. The binding of antitoxin to toxin Doc inhibits the Doc activity. The disordered C-terminal domain of antitoxin Phd forms an α-helix upon binding. Free toxin Doc inhibits protein synthesis and slows down the metabolism of the cell. Apart from the binding of toxin Doc, other factors, like the environment in which the antitoxin is present, affect its structure. Using CD-spectroscopy and DSC-calorimetry we examined the affects of protein concentration, salt concentration and temperature on the protein structure and evaluated thermodynamic parameters, that accompany structural changes of Phd. High concentrations of protein and salt as well as low temperature move the equilibrium towards a structured dimer. Low concentrations of protein and salt as well as high temperature move the equilibrium towards a disordered monomer. Structuring of the protein increases its thermodynamic stability. These findings are important for future in vitro experiments, because we can change the protein structure with changing the environmental conditions of the solution. The changes in protein structure of Phd, caused by changes in temperature and salt concentration, can be compared with those of physiologically relevant toxin binding.
Sekundarne ključne besede: antitoxin Phd structure;environmental conditions;CD-spectroscopy;
Vrsta dela (COBISS): Magistrsko delo/naloga
Študijski program: 1000377
Konec prepovedi (OpenAIRE): 1970-01-01
Komentar na gradivo: Univ. v Ljubljani, Fak. za kemijo in kemijsko tehnologijo, smer Biokemija
Strani: 49 str.
ID: 12050956